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白胺酸亮氨酸拉链

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亮氨酸拉鏈的俯視圖(或螺旋輪圖),其中d表示氨基酸亮氨酸,與其它氨基酸共同排列形成兩股平行的α螺旋

亮氨酸拉鏈(英語:leucine zipper,亦稱為亮氨酸剪刀[1])是蛋白質中一種常見的三維結構模體,常見於許多轉錄因子的DNA結合結構域,因此涉及基因的表達調控。亮氨酸拉鏈在真核生物原核生物的蛋白中都有發現,但以真核生物居多。

亮氨酸拉鏈是一種作為二聚體化結構域的超二級結構,且使相互平行α-螺旋之間產生粘附力[2]。一個亮氨酸拉鏈包含了多個亮氨酸殘基,通常每七個氨基酸殘基就出現一次,這形成了一條兩性的α-螺旋,疏水區只在其中一側。這個疏水區提供了二聚化的區域,使得基序可以像「拉鏈」一樣拉起來。此外,疏水亮氨酸區域對於其結合到DNA是不可或缺的。

結構

亮氨酸拉鏈(藍色)結合到DNA上。紅色的亮氨酸殘基是該拉鏈的「齒」

亮氨酸拉鏈結構域的主要特徵是七肽重複d位上大部分都是常見氨基酸——亮氨酸。通過對特定的一些轉錄因子序列比對,發現這些轉錄因子形式都是每七個氨基酸出現一個亮氨酸,於是亮氨酸拉鏈首次鑑定出來。後來發現這些亮氨酸形成了捲曲螺旋疏水核心

亮氨酸拉鏈的每一半都是由每七個位置一個亮氨酸的短α-螺旋組成。標準的每一轉3.6個殘基的α-螺旋結構在亮氨酸拉鏈中發生了輕微的變化,形成了每一轉3.5個殘基的α-螺旋。與七肽重複一樣,每條鏈每兩轉就有一個亮氨酸與另一條鏈上的亮氨酸發生接觸。

轉錄因子中的bZIP家族由兩個區域組成,其中之一是通過氫鍵DNA小溝發生作用的鹼性區域,另一區域是承擔二聚化作用的疏水性的亮氨酸拉鏈。

生物學

亮氨酸拉鏈調節蛋白包括c-fosc-jun(AP1轉錄因子),還有myc家族的成員包括mycmaxmdx1,它們是正常發育的重要調控物。如果它們在一些部位發生過量表達或突變,則會產生癌症。這些蛋白質以二聚體(同二聚體或異二聚體)的形式與DNA發生相互作用,又被稱為鹼性拉鏈蛋白(bZips)。

參考文獻

  1. ^ David M. Glick (編). Leucine scissors. Glossary of Biochemistry and Molecular Biology Revised. London: Portland Press. 1997. 
  2. ^ Landschulz WH, Johnson PF, McKnight SL. The leucine zipper: a hypothetical structure common to a new class of DNA-binding proteins. Science. 1988-06-24, 240 (4860): 1759–1764. PMID 3289117. doi:10.1126/science.3289117. 

外部連結